Metalloenzyme là gì

• Access through your institution

Để sống và tăng trưởng, khung hình sinh vật phải tiếp tục trao đổi chất và trao đổi nguồn năng lượng với môi trường tự nhiên bên ngoài. Các quy trình này thực thi được là nhờ những phản ứng hóa sinh xẩy ra trong khung hình theo quy luật có tổ chức triển khai và có tương quan ngặt nghèo với nhau .
Đặc điểm chung của những phản ứng này là hoàn toàn có thể xảy ra một cách đặc hiệu, thuận tiện với tốc độ lớn ở ngay trong điều kiện kèm theo thiên nhiên và môi trường sinh lý và nhiệt độ của khung hình. Sở dĩ những phản ứng triển khai trong khung hình có những đặc thù trên chính là nhờ những chất xúc tác đặc biệt quan trọng có năng lực làm tăng tốc độ phản ứng lên gấp bội, đó là những chất xúc tác sinh học .

Enzyme là chất xúc tác sinh học có bản chất protein làm nhiệm vụ xúc tác cho các phản ứng hóa sinh xảy ra trong cơ thể sinh vật.

Enzyme sống sót trong tổng thể những tế bào sống của động vật hoang dã, thực vật, vi sinh vật. Các phản ứng do enzyme xúc tác hoàn toàn có thể xảy ra ở ngay trong khung hình sống hoặc ở ngoài khung hình. Hiện nay đã tách được rất nhiều enzyme khác nhau từ nguồn động vật hoang dã, thực vật, đặc biệt quan trọng là từ vi sinh vật, trong đó có nhiều loại đã được thu nhận với độ thuần khiết cao. Xúc tác enzyme có nhiều ưu điểm hơn hẳn xúc tác thường thì như cường lực chống va đập xúc tác lớn, tính đặc hiệu cao, không độc, hoàn toàn có thể công dụng trong điều kiện kèm theo nhẹ nhàng, đơn thuần. Hơn nữa hoàn toàn có thể sản xuất enzyme từ những nguyên vật liệu giá rẻ nhưng đem lại hiệu suất cao kinh tế tài chính cao, nhờ vậy việc ứng dụng enzyme thoáng đãng trong những ngành công nghiệp nhẹ, công nghiệp thực phẩm, nông nghiệp, y học và điều tra và nghiên cứu khoa học đã nhanh gọn có những bước tiến dài và ngày càng có nhiều triển vọng tốt đẹp .

Enzyme là chất xúc tác sinh học

Những luận cứ sau đây đã chứng tỏ thực chất xúc tác của enzyme :

1. Cũng như các chất xúc tác nói chung, enzyme làm tăng nhanh tốc độ phản ứng. Enzyme không quyết định chiều hướng của phản ứng.
2. Enzyme không đóng vai trò là chất tham gia phản ứng trong phương trình phản ứng. Trong quá trình xúc tác, lượng enzyme không thay đổi.
3. Cũng như mọi chất xúc tác khác, enzyme làm giảm năng lượng hoạt hóa cần thiết của các phản ứng hóa học. Nói cách khác năng lượng hoạt hóa phản ứng được giảm đi nhiều khi có sự xúc tác của enzyme.

Bản chất hóa học của Enzyme

Enzyme là những chất xúc tác có thực chất protein .

Trong sự tăng trưởng của hóa sinh học, bước nhảy vọt đã đạt được khi người ta thực thi thành công xuất sắc việc tách rút những chất xúc tác sinh học ra khỏi tế bào và nghiên cứu và điều tra đặc thù của chúng, lúc đó người ta phân biệt rằng enzyme có thực chất protein. Năm 1926, Sumner là người tiên phong thu được urease ở dạng kết tinh. Cho đến nay đã có khoảng chừng hơn 150 enzyme được rút ra ở dạng tinh khiết. Trong số những enzyme đó, một số ít đã được biết toàn vẹn về cấu trúc bậc I như ribonuclease, trypsin, chymotrypsin, … Ngày nay người ta xác nhận rằng, những enzyme chính là nhóm protein quan trọng. Chúng được hình thành trong tế bào như những protein đơn thuần [ enzyme một thành phần ] hoặc như những protein phức tạp [ enzyme
hai thành phần ]. Trong số những enzyme thì đa phần là enzyme hai thành phần .
Dạng hoạt động giải trí của enzyme hai thành phần gồm có phần protein và phần không có thực chất protein gọi là nhóm prostetic [ nhóm ngoại, nhóm ghép, … ]
Enzyme một thành phần là những protein đơn thuần thực thi tính năng xúc tác. Ví dụ : Ribonuclease A và 1 số ít enzyme thủy phân protein và một số ít enzyme khác .

Các nhóm ghép, những coenzyme

Bên cạnh phần protein thì enzyme hai thành phần còn chứa phần không có thực chất protein. Người ta gọi phần không phải protein thiết yếu bắt buộc so với hoạt động giải trí của enzyme là nhóm ghép [ nhóm ngoại, nhóm thêm, yếu tố phụ, … ] và phần protein vốn link với nhóm đó là apoenzyme, phức tạp của hai thành phần trên là holoenzyme [ enzyme hai thành phần ] .
Trong trường hợp nhóm ghép là những chất hữu cơ có khối lượng phân tử bé được link với phần protein thì nhóm ghép được gọi là coenzyme. Theo cách đó thì :
Apoenzyme + Coenzyme ⇔ Holoenzyme
Nếu đứng riêng rẽ thì cả coenzyme cũng như apoenzyme đều không có năng lực xúc tác. Chỉ có khi nào 2 phần này tích hợp với nhau thì hoạt tính xúc tác của enzyme mới biểu lộ .
Bản chất hóa học của coenzyme rất khác nhau :
– Một số loại này chính là những vitamin. Sự tương quan về tính năng giữa những vitamin và những coenzyme được ra mắt ở bảng sau :

Coenzyme
Chức năng
Vitamin tương ứng

NAD, NADP FAD. FMN
–   Chuyển H+ và e–
–   Chuyển H+ và e–
PP
B2

Coenzyme A
–   Vận chuyển gốc acyl
–   Phân giải háo khí và tổng hợp acid béo
Pantotenic acid [B3]

Thiaminpyro[P]
–   Khử carboxyl hóa
–   Chuyển nhóm aldehyd
Thiamine[B1]

 Pyridoxal[P]
–   Chuyển amine hóa
–   Khử carboxyl hóa
Pyridoxine[B6]

– Các ion sắt kẽm kim loại có vai trò thiết yếu bắt buộc cho sự hoạt động giải trí của enzyme. Các ion [ cation ] có tính năng giống với những coenzyme .
Người ta gọi những ion sắt kẽm kim loại đó là những coenzyme đơn thuần. Các enzyme cần ion sắt kẽm kim loại cho việc triển khai công dụng của mình được gọi là metalloenzyme. Chức năng của những ion sắt kẽm kim loại nói chung đa số là chúng tạo ra những phức tạp kiểu chelate giữa một nhóm nhất định nào đó của cơ chất và enzyme. Trước tiên những cation tạo phức “ ion sắt kẽm kim loại – cơ chất ”, sau đó phức tạp này mới phản ứng với enzyme. Các ion Ca, Cu, Mg, Mn, Mo, Zn, … đều là những ion tham gia trong sự hoạt động giải trí của những enzyme .

Tính đặc hiệu của enzyme

Khả năng xúc tác với tính đặc hiệu cao là một trong những đặc tính cơ bản và quan trọng nhất của enzyme. Tính đặc hiệu của enzyme bộc lộ ở chỗ : enzyme chỉ xúc tác cho một trong vô số những chuyển hóa hoàn toàn có thể có được so với những chất. Có hai loại đặc hiệu cơ bản đó là đặc hiệu phản ứng và đặc hiệu cơ chất .

* Tính đặc hiệu phản ứng: được thể hiện ở chỗ enzyme chỉ có khả năng lựa chọn một dạng phản ứng trong số các phản ứng và xúc tác cho phản ứng đó. Điều đó thấy rõ trong ví dụ sau đây:

Dưới tính năng của oxidase, aminoacid bị khử amine hóa bằng cách oxy hóa để tạo ra cetoacid và NH3. Với sự xuất hiện của oxidase, một phản ứng khác khử carboxyl hóa lại không hề xảy ra. Việc xúc tác này yên cầu phải có enzyme khác, đó là decarboxylase. Cũng như vậy, phản ứng chuyển amine hóa yên cầu phải có transaminase .

* Tính đặc hiệu cơ chất: Enzyme có thể lựa chọn đối với các chất tham gia phản ứng. Không phải mọi cơ chất có khả năng phản ứng đều được enzyme “tiếp nhận” như nhau.

Mỗi enzyme chỉ chuyên xúc tác cho một hoặc một vài cơ chất nhất định và mức độ đặc hiệu của nó tùy thuộc vào từng loại enzyme. Có 3 mức độ đặc hiệu cơ chất hầu hết :
a, Đặc hiệu tương đối : Enzyme chỉ hoàn toàn có thể tính năng lên một kiểu link hóa học nhất định mà không phụ thuộc vào vào những nhóm hóa học nằm ở hai bên link. Ví dụ những esterase hoàn toàn có thể tính năng lên hàng loạt những ester của phosphoric
b, Đặc hiệu nhóm : bộc lộ là enzyme chỉ hoàn toàn có thể công dụng lên một kiểu link hóa học nhất định và một trong hai nhóm nằm ở hai bên link cũng phải có cấu trúc nhất định. Ví dụ carboxylpeptidase có năng lực phân hủy link peptide gần nhóm – COOH tự do, nghĩa là link peptide ở cuối mạch polypeptide, …

c, Đặc hiệu tuyệt đối : Enzyme chỉ tính năng lên một kiểu link nhất định và những nhóm hóa học ở hai bên link cũng phải xác lập .
Ví dụ : Enzyme trypsine thủy phân những link peptide giữa lysine hoặc arginine với bất kể aminoacid nào. Sản phẩm là những đoạn peptide có lysine hoặc arginine chứa nhóm COOH tự do ở phía tận cùng của peptide .

– Enzyme Trombine còn có tính đặc hiệu cao hơn trypsine : nó chỉ thủy phân link peptide ở phía carboxyl của gốc arginine nào có gốc glycine đứng liền kề sau nó :

* Ngoài những tính đặc hiệu trên nhiều enzyme còn biểu lộ rất cao về tính đặc hiệu hóa học lập thể [ Đặc hiệu quang học ] : Enzyme chỉ tính năng lên những dạng đồng phân lập thể nào đó của những chất hữu cơ .
Ví dụ : Enzyme L-lactatdehydrogenase chỉ công dụng lên L-lactic acid mà không công dụng lên D-Lactic acid. Muốn tính năng lên D-Lactic acid phải có enzyme D-lactatdehydrogenase .

Các yếu tố ảnh hưởng tác động tới hoạt tính xúc tác của Enzyme

Nhiệt độ

Trong khoanh vùng phạm vi lý học, vận tốc của phản ứng tăng lên cùng với sự tăng của nhiệt độ. Nhưng khi vượt quá khoanh vùng phạm vi nào đó, những phản ứng được enzyme xúc tác bị ảnh hưởng tác động do sự biến tính của phân tử protein-enzyme. Kết quả này phụ thuộc vào vào nhiệt độ tối thích của enzyme, là nhiệt độ mà tại đó vận tốc phản ứng enzyme đạt cực lớn .
Mỗi enzyme có nhiệt độ tối thích khác nhau. Sự khác nhau này tùy thuộc vào nguồn gốc của những enzyme, tùy theo từng điều kiện kèm theo hoặc từng sự khác nhau về tính nhạy cảm với nhiệt độ của phân tử protein-enzyme .
Đa số enzyme mất hoạt tính xúc tác ở nhiệt độ cao [ > 80 oC ], trừ papain, myokinase hoàn toàn có thể sống sót ở 100 oC .

Ảnh hưởng của pH

Mỗi enzyme đều có trị số pH tối thích nào đó so với hoạt tính của chúng. Ở ngoài khoanh vùng phạm vi của trị số này hoạt tính của enzyme đều bị giảm thấp .
Trị số pH tối thích của một số ít enzyme như sau :

Enzyme
pH tối thích

Pepsine Amylase[mạch nha] Amylase[nước bọt] Trypsine
Arginase Catalase Peroxidase
1,5 – 2,5
4,6 – 5,0
6,8 – 7,2
7,8 – 9,5
9,8
6,8 – 7,0
6,0

Những nguyên do sau đây hoàn toàn có thể dẫn tới sự nhờ vào vào pH của enzyme :

1. Nếu trong số các nhóm bên tham gia trực tiếp trong sự hoạt động của enzyme chứa nhóm có khả năng phân
2. pH đã ảnh hưởng tới các nhóm phân ly khác của protein-enzyme vốn có tác dụng trong việc duy trì cấu hình có hoạt tính của
3. Sự thay đổi pH của môi trường có thể ảnh hưởng tới các nhóm phân ly của cơ chất hay của coenzyme vốn được kết hợp với enzyme.

Ảnh hưởng của chất hoạt hóa và chất ngưng trệ enzyme

Những chất nào có năng lực làm tăng hoạt tính xúc tác của enzyme thì được gọi là chất hoạt hóa enzyme. Các chất đó thường là những ion sắt kẽm kim loại như : K +, Na +, Mg + 2, Ca + 2, Co + 2, Zn + 2, Mn + 2, …
Ví dụ : Mg + 2 làm tăng hoạt tính phosphatase Ca + 2 làm tăng hoạt tính lypase .
Sự hoạt động giải trí của những enzyme đều hoàn toàn có thể bị ngưng trệ bởi những tác động ảnh hưởng gây biến tính protein. Người ta phân biệt những hình thức ngưng trệ enzyme và phân biệt những chất ngưng trệ enzyme như sau :

1. Chất kìm hãm chung: các chất này kìm hãm hoạt tính xúc tác của tất cả các enzyme. Các chất này là các muối kim loại nặng, chất tannin.
2. Chất kìm hãm riêng: có tác dụng kìm hãm một hay một nhóm enzyme có cấu tạo gần giống nhau. Ví dụ: các chất chứa nhóm – CN kìm hãm enzyme hô hấp.

Nồng độ cơ chất và nồng độ enzyme

Khi môi trường tự nhiên có rất đầy đủ cơ chất thì vận tốc phản ứng tỷ suất thuận với lượng enzyme. Khi nồng độ cơ chất thấp, không đủ để lôi kéo tổng thể lượng enzyme vào phản ứng thì vận tốc phản ứng tăng tỷ suất thuận với nồng độ cơ chất. Tốc độ phản ứng đạt tối đa khi toàn bộ enzyme đều phối hợp vào cơ chất .

Khi đặt yếu tố nghiên cứu và điều tra về chính sách xúc tác của enzyme người ta xuất phát từ giả thiết cho rằng trong những phản ứng được enzyme xúc tác, phức trong thời điểm tạm thời “ Enzyme – Cơ chất ” được tạo thành. Quá trình này gồm 3 quá trình :
Ở quá trình 1 phản ứng xảy ra tương đối nhanh, cơ chất [ S ] được link với enzyme [ E ] nhờ những link yếu. Lúc này sự link khoảng trống giữa những phân tử cơ chất và enzyme chưa đủ hiệu suất cao so với sự xúc tác của enzyme .
Ở quy trình tiến độ tiếp theo xảy ra sự biến hóa của cơ chất [ S ] có tương quan tới việc phá vỡ hay hình thành những link cộng hóa trị. Ở quy trình tiến độ này, cơ chất được hoạt hóa [ một hoặc vài phức chất ES chuyển tiếp được hoạt hóa ]. Ở đây, cấu trúc bậc 3 của enzyme luôn biến hóa tạo năng lực tiếp xúc giữa những nhóm hoạt động giải trí của enzyme với cơ chất đang biến hóa .
Enzyme đã làm biến hóa thành phần cơ chất làm cho những link bên trong phân tử trở nên “ lỏng lẻo ” hơn, do đó chỉ cần một lượng nguồn năng lượng nhỏ cũng đủ làm cho cơ chất biến thành những loại sản phẩm [ P. ] khác nhau .
Người ta đã chứng tỏ rằng trong khi hình thành phức chất ES có 2 quy trình đồng thời xảy ra nhanh gọn đó là :

1. Sự thay đổi mật độ điện tử gây nên sự phân cực hóa các liên kết.
2. Sự biến dạng về mặt hóa học của các liên kết “kéo căng” trong phân tử cơ chất.

Cả hai yếu tố này [ sự biến hình và sự phân cực hóa những link đồng hóa trị ] đều làm tăng thế năng nhiệt động học của những link này, nghĩa là thực thi việc vượt qua “ hàng rào ” nguồn năng lượng hoạt hóa của quy trình chuyển tiếp phức “ Enzyme-Cơ chất ” .

Các gọi tên và phân loại Enzyme

Trong thời hạn cơ chế tác dụng của enzyme chưa được nêu ra, người ta đã đặt cho một số ít enzyme những tên riêng không liên quan gì đến nhau như pepsine, trypsine, chymotrypsine, papaine, bromeline, …
Khi số lượng những enzyme được biết ngày càng nhiều tên enzyme được gọi theo nguyên tắc sau đây : Tên enzyme = tên cơ chất mà enzyme xúc tác + loại phản ứng mà enzyme xúc tác + tiếp vị ngữ “ ase ” .

Việc phân loại enzyme là việc làm khó khăn vất vả vì số enzyme mà chính sách xúc tác của nó được hiểu biết một cách tường tận không nhiều .
Việc phân loại enzyme được dựa theo nguyên tắc là : lấy cơ sở kiểu phản ứng do enzyme xúc tác mà Thương Hội Hóa sinh Quốc tế đã yêu cầu năm 1964. Năm 1973 mạng lưới hệ thống phân loại này lại liên tục được hoàn thành xong bởi Ủy ban danh pháp Hóa sinh thuộc Thương Hội hóa học cơ bản và ứng dụng Quốc tế [ IUPAC ]. Trên cơ sở đó tổng thể những enzyme được phân loại 6 nhóm đa phần sau :

1. Oxydoreductase
2. Transferase
3. Hydrolase
4. Lyase
5. Isomerase
6. Synthetase [Ligase]

Các số thập phân trên bảng phân loại có ý nghĩa như sau :

• Số thứ nhất chỉ nhóm chính [Ví dụ nhóm 2: transferase]
• Số thứ hai qui định một số đặc tính của phản ứng [Ví dụ: 2.1 cho biết enzyme vận chuyển gốc 1 carbon]
• Số tiếp theo cho biết chi tiết hơn [Ví dụ 2.1.1: có nghĩa là enzyme vận chuyển nhóm methyl…]

Tuy nhiên cho đến nay các tên gọi truyền thống của enzyme vẫn còn được sử dụng.

Nguồn : Sinh học đại cương